Lizil oksidaza je encim vezivnega tkiva ki ima katalitične funkcije in spodbuja zamreženje kolagen in elastina. Encim deluje stabilizirajoče vezivnega tkiva z izvedbo oksidativne deaminacije in s tem ustvarjanjem osnovnih pogojev za zamreženje. V cutis laxa se aktivnost lizil oksidaze zmanjša.
Kaj je lizil oksidaza?
Obstajajo različni encimi v človeškem telesu, ki imajo katalitično aktivnost. Torej, encimi omogočiti ali pospešiti reakcije v človeškem telesu. Lizil oksidaza je človeški encim vezivnega tkiva. Imenuje se tudi beljakovina lizin-6-oksidaza in se nahaja predvsem v zunajceličnem prostoru vezivnega tkiva. V tem primeru je katalitična aktivnost encima povezana z zamreževanjem med kolagen in elastina. Lizil oksidaza mehansko stabilizira oba beljakovin, s čimer se omogoči reaktivna vez. Lizil oksidaze najdemo ne samo v človeškem telesu. Tudi drugi vretenčarji so opremljeni z encimom. Lizil oksidaza velja za stabilizator vezivnega tkiva. Pomanjkanje encima povzroča klinično sliko cutis laxa, ki je huda in dedna šibkost vezivnega tkiva.
Funkcija, učinek in naloge
Lizil oksidaza opravlja pomembne funkcije v zunajceličnem prostoru pri zamreževanju med posamezniki molekule of kolagen. V človeškem telesu ima kolagen pomembno vlogo znotraj beljakovin, ki predstavlja približno 30 odstotkov vseh beljakovin masa. Kolagen je največ beljakovin. Je strukturna in gradbena beljakovina, ki tvori številne sestavne dele telesa, vključno z vezivnim tkivom, kosti, zobje, hrustanec, tetive, vezi in koža. Lizil oksidaza podpira vezavo kolagena na karbonilne skupine in tako prispeva svoj del k stabilnosti prej omenjenih telesnih komponent. Ima katalitično aktivnost za proizvodnjo karbonilnih skupin, ki tvorijo kovalentne premreže na kolagenih v kondenzaciji aldola. V skladu s tem je katalitična naloga lizil oksidaze priprava tvorbe fibrila. Encim ustvarja vse kemijske pogoje, ki so potrebni za tvorbo. Fibrile se štejejo za vlakna iz vlaken. Ustrezajo tankim in vlaknastim telesnim komponentam in jih najdemo v stenah rastlinskih celic, v človeških mišicah in v vezivnem tkivu. Naloga lizil oksidaze v tem kontekstu je v bistvu oksidativna deaminacija ostankov lizila. V kemiji je deaminacija kemična cepitev amino skupin kot amonijevi ioni oz amoniak. Oksidativno deaminiranje cepi aminokisline aminokisline L-glutamat iz vodik in jih s prenosom vodika v NAD + ali NADP + oksidira v imino skupine. Sledi hidrolitsko cepljenje imino skupin kot amonijevih ionov, ki ga spremlja tvorba α-keto kisline. Deaminacija ustreza prvemu koraku v biokemični razgradnji aminokisline, ki se pri sesalcih pojavlja predvsem v jetra. Amonijev ion, ki nastane med deaminacijo, se pretvori v sečnina. Procesi deaminacije lizil oksidaze povzročajo aldehidne skupine, ki se lahko kombinirajo s posameznimi aminokislinami iz drugih lizilnih ostankov in tvorijo tako imenovani Schiff baze in na ta način tvorijo stabilizacijske premreže v kolagenu.
Nastanek, pojav, lastnosti in optimalne vrednosti
Lizil oksidaza v DNK kodira LOX gen, ki se pri ljudeh nahaja na kromosomu 5 v genskem lokusu q23.3 do q31.2. The gen izdelek ni končna oblika encima. Proizvod ni končna lizil oksidaza, temveč predhodna oblika, ki ima molar masa 47 kDa po prevodu. V nadaljnjem poteku pride do glikozilacije. Med tem postopkom je molar masa poznejšega encima naraste na 50 kDa in predhodna oblika lizil oksidaze se izloči v zunajcelični prostor. Po izločanju se pre-pro lizil oksidaza nadalje obdela. V zunajceličnem prostoru se snov cepi. Cepitev na dva fragmenta izvaja protein 1, kar povzroči 32 kDa lizil oksidazo. Po drugi strani pa nastane preostala snov, ki v tem primeru ustreza polipeptidu.
Bolezni in motnje
Genetske okvare lizil oksidaze lahko povzročijo klinično sliko cutix laxe stanje se imenuje tudi dermatohalaza in se nanaša na skupino pogosto s starostjo povezanih šibkosti vezivnega tkiva, ki so jih v večini primerov opazili pri družinskem združevanju. Skupna značilnost vseh pojavov dermatohalaze je povešanje in neelastičnost koža ki pogosto visi v velikih gubah na različnih delih telesa. Večina prizadetih posameznikov je zaradi sprememb videti starejša, kot je. Motnje med drugim povzročajo genske mutacije. V tem kontekstu obstaja pogovor sindroma cutis laxa. Bolezen je lahko v avtosomno recesivni, avtosomno dominantni in x-kromsomski obliki. V mnogih primerih je sindrom cutis laxa povezan z drugimi nepravilnostmi in je lahko na primer usoden, če gre za organe. ARCL1 ustreza cutis laxa avtosomno recesivnega tipa 1 in velja za najhujšo obliko, ki lahko povzroči življenjsko nevarne zaplete. Tip ARCL1A je povezan z mutacijami v FBLN5 gen v lokusu 14q32.12. Tip ARCL1B je povezan z mutacijami gena EFEMP2 v lokusu 11q13.1, varianta ARCL1C pa ustreza cutis laxa s povezanimi pljuč, nepravilnosti prebavil in sečil zaradi mutacij gena LTBP4 na mestu 19q13.2. Mutacije v zgoraj omenjenih genih povzročajo podpovprečno aktivnost liksiloksidaze. Zmanjšana aktivnost encima ustvarja nezadostne navzkrižne povezave. Tako vezno tkivo bolnikov ni dovolj stabilizirano.
