Izolevcin: opredelitev, sinteza, absorpcija, transport in distribucija

izolevcin

Proteinogeni aminokisline lahko razdelimo v različne skupine, odvisno od zgradbe njihovih stranskih verig. Izolevcin, skupaj z levcin, valin, alaninain glicin spadata med aminokisline z alifatskimi stranskimi verigami, kar pomeni, da te nosijo samo eno ogljika stranske verige in so nepolarne. Poleg tega izolevcin, levcin in valin imenujemo razvejena veriga aminokisline zaradi njihove posebne molekularne strukture: aminokisline z razvejano verigo - BCAA. BCAA spadajo v nevtralni amino kisline, zato se lahko obnašajo tako kislo kot bazično. Človeško telo samega izolevcina ne more sintetizirati in je zato nujno (potrebno za življenje). Kot bistveno aminokislino je treba izolevcin uživati ​​v zadostnih količinah s prehranskimi beljakovinami, da se ohrani uravnoteženo dušik prehrana in omogočajo normalno rast.

Prebava beljakovin in absorpcija v črevesju

Delna hidroliza prehrane beljakovin se začne v želodec. Glavne snovi za prebavo beljakovin se izločajo iz različnih želodčnih celic sluznica. Glavne in manjše celice proizvajajo pepsinogen, predhodnik encima, ki cepi beljakovine pepsin. želodec celice proizvajajo želodčna kislina, ki spodbuja pretvorbo pepsinogena v pepsin. Poleg tega, želodčna kislina znižuje pH, ki narašča pepsin dejavnosti. Pepsin zlasti razgradi beljakovine, bogate z izolevcinom sirotka beljakovine, kazein, meso, jajčne in lešnikove beljakovine v izdelke z nizko molekularno cepitvijo, kot so poli- in oligopeptidi. Nato topni poli- in oligopeptidi vstopijo v Tanko črevo, mesto glavne proteolize - prebave beljakovin. V trebušni slinavki, proteaze - cepljenje beljakovin encimi - se oblikujejo. Proteaze se sprva sintetizirajo in izločajo kot zimogeni - neaktivni predhodniki. Samo v Tanko črevo ali jih aktivirajo enteropeptidaze - encimi nastala iz sluznica celice -, kalcij in prebavnega encima tripsin. Najpomembnejše proteaze vključujejo endopeptidaze in eksopeptidaze. Endopeptidaze se cepijo beljakovin in polipeptidi znotraj molekule, povečuje končno napadljivost proteinov. Eksopeptidaze napadajo peptidne vezi na koncu verige in lahko posebej cepijo določene amino kisline iz karboksilnega ali amino konca beljakovin molekule. Skladno s tem se imenujejo karboksi- ali aminopeptidaze. Endopeptidaze in eksopeptidaze se med seboj dopolnjujejo v cepitvi beljakovin in polipeptidi zaradi njihove različne substratske specifičnosti. Specifični alifatski amino kisline, vključno z izolevcinom, sprošča endopeptidaza elastaza. Izolevcin se nato nahaja na koncu beljakovine in je tako dostopen za cepitev karboksipeptidaza A. Ta eksopeptidaza iz oligopeptidov odcepi alifatske in aromatske aminokisline. Izolevcin se pretežno aktivno in elektrogeno absorbira v natrijev kotransport v enterocite - sluznica celice - Tanko črevo. Približno 30 do 50% absorbiranega izolevcina se že razgradi in presnovi v enterocitih. Prenos izolevcina in njegovih presnovkov iz celic prek portalskega sistema v jetra se dogaja vzdolž koncentracija nagib prek različnih transportnih sistemov. Črevesje absorpcija aminokislin je skoraj popolna pri skoraj 100 odstotkih. Bistvene aminokisline, kot je izolevcin, levcin, valin in metionin, se absorbirajo veliko hitreje kot nebistvene aminokisline. Razgradnja prehranskih in endogenih beljakovin na manjše produkte cepitve ni pomembna samo za vnos peptidov in aminokislin v enterocite, temveč služi tudi za razrešitev tuje narave beljakovinske molekule in za izključitev imunoloških reakcij.

Razgradnja beljakovin

Izolevcin in druge aminokisline se lahko presnavljajo in razgrajujejo v vseh tkivih organizma, pri čemer NH3 sprošča načeloma v vseh celicah in organih. Amoniak omogoča sintezo ne-esencialne aminokisline, purini, porfirini, plazemski proteini in proteini za zaščito pred okužbami. Ker je NH3 v prosti obliki nevrotoksičen tudi v zelo majhnih količinah, ga je treba fiksirati in izločiti. Do fiksacije pride skozi glutamat reakcija dehidrogenaze. V tem postopku je amoniak sprosti se v ekstrahepatičnih tkivih, se prenese v alfa-ketoglutarat, kar ima za posledico glutamatPrenos druge amino skupine v glutamat vodi do nastanka glutamin. Postopek glutamin sinteza služi za predhodno amoniak razstrupljanje. Glutamin, ki v glavnem nastaja v možganov, prevaža vezani in s tem neškodljiv NH3 v jetra. Druge oblike prevoza amoniaka do jetra so aspartinska kislina in alanina. Slednja aminokislina nastane z vezavo amoniaka na piruvat v mišicah. V jetrih se amonijak sprošča iz glutamina, glutamata, alanina in aspartat. NH3 se zdaj dokončno vnese v hepatocite - jetrne celice razstrupljanje s pomočjo karbamil-fosfat sintetazo v sečnina biosinteza. Dva amoniaka molekule tvorijo molekulo sečnina, ki se skozi ledvice izloči z urinom. Preko nastanka sečnina, 1-2 moli amoniaka lahko odstranimo dnevno. Obseg sinteze sečnine je odvisen od prehrana, zlasti vnos beljakovin v smislu količine in biološke kakovosti. V povprečju prehrana, količina sečnine v dnevnem urinu je približno 30 gramov. Osebe z okvarjenim delovanjem ledvic ne morejo izločiti odvečne sečnine skozi ledvice. Prizadeti posamezniki se morajo držati diete z nizko vsebnostjo beljakovin, da se izognejo večji proizvodnji in kopičenju sečnine v ledvice zaradi razgradnje aminokislin.