Valin: opredelitev, sinteza, absorpcija, transport in distribucija

Valin (Val) je tretja razvejana aminokislina - angleško: Branched Chain Aminokisline (BCAA). Všeč mi je levcin in izolevcin, valin ima v svoji strukturi razvejano verižno ureditev. Zaradi te specifične molekularne strukture niti žival niti človeški organizem ne moreta ustvariti valina, zato se ta aminokislina imenuje nujna (potrebna za življenje). Končno je treba valin zaužiti v zadostni količini s prehranskimi beljakovinami, da se ohrani dušik ravnovesje in omogočajo normalno rast.Valina je ena izmed 21 proteinogenih snovi aminokisline uporablja za gradnjo beljakovin. Vse večje beljakovin telesa vsebujejo valin v koncentracijah 5-8%. Glede na strukturo njihovih stranskih verig, proteinogene aminokisline so razdeljeni v različne skupine. Valin, tako kot izolevcin, levcin, alanina in glicin je aminokislina z alifatsko stransko verigo. Alifatski amino kisline nosite samo eno ogljika stranske verige in so nepolarne. Valin je eden izmed nevtralnih amino kisline, zaradi česar se lahko obnaša tako kislo - s sproščanjem protonov - kot tudi alkalno - s sprejemom protonov. Leta 1901 je Herman Emil Fischer, ustanovitelj sodobne biokemije, prvič izoliral esencialno aminokislino valin iz kazeina. Kazein je groba koagulacijska beljakovina mleko in zato glavna sestavina sira in skute. Strukturno valin izhaja iz izovalerične kisline z zamenjavo a vodik atom z amino skupino (NH2), hemiterpen monokarboksilne kisline, znan tudi kot 3-metilmaslena kislina.

Prebava beljakovin in absorpcija v črevesju

Delna hidroliza prehrane beljakovin se začne v želodec. Glavne snovi za prebavo beljakovin se izločajo iz različnih želodčnih celic sluznica. Glavne in manjše celice proizvajajo pepsinogen, predhodnik encima, ki cepi beljakovine pepsin. želodec celice proizvajajo želodčna kislina, ki spodbuja pretvorbo pepsinogena v pepsin. Poleg tega, želodčna kislina znižuje pH, ki narašča pepsin dejavnosti. Pepsin razgradi z valinom bogate beljakovine na izdelke z nizko molekularno cepitvijo, kot so poli- in oligopeptidi. Dobri naravni viri valina vključujejo kazein, sirotka, jajčna, mesna, ovsena, riževa in lešnikova beljakovine. Topni poli- in oligopeptidi nato vstopijo v Tanko črevo, mesto večje proteolize (prebava beljakovin). Proteaze (cepljenje beljakovin encimi) nastajajo v trebušni slinavki. Proteaze se sprva sintetizirajo in izločajo kot zimogeni - neaktivni predhodniki. To je samo v Tanko črevo da jih aktivirajo enteropeptidaze - encimi nastala iz sluznica celice - kalcij in prebavnega encima tripsin. Najpomembnejše proteaze vključujejo endopeptidaze in eksopeptidaze. Endopeptidaze v notranjosti cepijo beljakovine in polipeptide molekule, povečuje končno napadljivost proteinov. Eksopeptidaze napadajo peptidne vezi na koncu verige in lahko posebej cepijo določene amino kisline iz karboksilnega ali amino konca beljakovin molekule. Skladno s tem se imenujejo karboksi- ali aminopeptidaze. Endopeptidaze in eksopeptidaze se med cepljenjem beljakovin in polipeptidov med seboj dopolnjujejo zaradi različne substratske specifičnosti. Endopeptidaza elastaza sprošča posebne alifatske aminokisline, vključno z valinom. Valin se nato nahaja na koncu beljakovine in je tako dostopen za cepitev karboksipeptidaza A. Ta eksopeptidaza iz oligopeptidov odcepi alifatske in aromatske aminokisline. Valin se pretežno aktivno in elektrogeno absorbira v natrijev kotransport v enterocite (sluznica celice) Tanko črevo. Približno 30 do 50% absorbiranega valina se že razgradi in presnovi v enterocitih. Prenos valina in njegovih presnovkov iz celic prek portalskega sistema v jetra se dogaja vzdolž koncentracija nagib prek različnih transportnih sistemov. Črevesje absorpcija aminokislin je skoraj popolna pri skoraj 100 odstotkih. Bistvene aminokisline, kot so valin, izolevcin, levcinin metionin, se absorbirajo veliko hitreje kot nebistvene aminokislineRazgradnja prehranskih in endogenih beljakovin na manjše produkte cepitve ni pomembna samo za vnos peptidov in aminokislin v enterocite, temveč služi tudi za razrešitev tuje narave beljakovinske molekule in za izključitev imunoloških reakcij.

Razgradnja beljakovin

Valin in druge aminokisline se lahko presnovijo in razgradijo v vseh tkivih organizma, pri čemer NH3 sprošča načeloma v vseh celicah in organih. Amoniak omogoča sintezo ne-esencialne aminokisline, purini, porfirini, plazemski proteini in proteini za zaščito pred okužbami. Ker je NH3 v prosti obliki nevrotoksičen tudi v zelo majhnih količinah, ga je treba fiksirati in izločiti. Amoniak lahko z zaviranjem povzroči resne poškodbe celic presnova energije in pH premika. Do fiksacije pride skozi glutamat reakcija dehidrogenaze. V tem postopku amoniak sprosti se v ekstrahepatičnih tkivih in se prenese v alfa-ketoglutarat, pri čemer nastane glutamat. Prenos druge amino skupine v glutamat ima za posledico nastanek glutamin. Postopek glutamin sinteza služi kot predhodni amoniak razstrupljanje. Glutamin, ki v glavnem nastaja v možganov, prevaža vezani in s tem neškodljiv NH3 v jetra. Druge oblike prevoza amoniaka do jetra so aspartinska kislina in alanina. Slednja aminokislina nastane z vezavo amoniaka na piruvat v mišicah. V jetrih se amonijak sprošča iz glutamina, glutamata, alanina in aspartat. NH3 se zdaj dokončno vnese v hepatocite - jetrne celice razstrupljanje s pomočjo karbamil-fosfat sintetazo v sečnina biosinteza. Dva amoniaka molekule tvorijo molekulo sečnina, ki je nestrupen in se skozi ledvice izloči z urinom. Preko nastanka sečnina, 1-2 moli amoniaka lahko odstranimo dnevno. Obseg sinteze sečnine je odvisen od prehrana, zlasti vnos beljakovin v smislu količine in biološke kakovosti. V povprečju prehrana, količina sečnine v dnevnem urinu je približno 30 gramov. Osebe z okvarjenim delovanjem ledvic ne morejo izločiti odvečne sečnine skozi ledvice. Prizadeti posamezniki naj upoštevajo nizko vsebnost beljakovin prehrana da bi se izognili večji proizvodnji in kopičenju sečnine v ledvice zaradi razgradnje aminokislin.