Hemoglobin

struktura

Hemoglobin je beljakovina v človeškem telesu, ki ima pomembne funkcije za prenos kisika v kri. Beljakovine v človeškem telesu so vedno sestavljene iz več aminokislin, povezanih skupaj. Aminokisline telo delno prevzame s hrano, deloma lahko telo tudi druge molekule pretvori v aminokisline z encimskimi pretvorbami ali pa jih popolnoma proizvede samo.

141 posameznih aminokislin se poveže in tvori podenoto hemoglobina, globina. Molekula hemoglobina je sestavljena iz štirih globinov, po dve enaki podenoti pa tvorita molekulo. Globini so zloženi, da tvorijo nekakšen žep, v katerega je vezana molekula hema, tako imenovani "železov kompleks".

Ta železov kompleks, ki so v molekuli hemoglobina štirje, veže po eno molekulo kisika, po en O2. Zaradi železa v svoji strukturi hemoglobin dobi rdečo barvo, ki daje celoto kri njegova barva. Če železov ion zdaj veže molekulo kisika, se barva hemoglobina spremeni iz temno rdeče v svetlejšo rdečo.

Ta sprememba barve je opazna tudi pri primerjavi venskih in arterijskih kri. Arterijska kri, ki prenaša več vezanega kisika, ima veliko svetlejšo barvo. Štiri podenote globina imajo poseben učinek pri vezavi štirih molekul kisika.

Z vsako molekulo kisika, ki je vezana, pride do interakcij med štirimi podenotami in olajša se vezava druge molekule kisika. Še posebej stabilen je hemoglobin, napolnjen s štirimi molekulami kisika. Izdaja deluje na enak način.

Ko ena molekula kisika zapusti hemoglobin, je postopek olajšan tudi za ostale tri. V različnih življenjskih situacijah imamo ljudje različne oblike hemoglobina. Kot otrok v maternici ima najprej embrionalni in pozneje fetalni hemoglobin.

Podenote globina se razlikujejo po svoji kemijski strukturi in povzročajo, da ima infantilni hemoglobin bistveno večjo afiniteto do kisika kot hemoglobin odraslih ljudi. To omogoča prenos kisika iz materine krvi v otrokovo kri v placenta. Odrasli človek ima lahko dve različni vrsti hemoglobina, HbA1 ali HbA2, čeprav je HbA1 prevladujoč pri 98% vseh ljudi.

If krvni sladkor ravni ostanejo previsoke v daljšem časovnem obdobju, lahko je prisoten hemoglobin, povezan s sladkorjem, HbA1c. V diagnostiki se uporablja predvsem za dolgoročno analizo krvni sladkor ravni. Methemoglobin je nefunkcionalna oblika.

Ne more več vezati kisika. V majhnih količinah je prisoten pri vsaki osebi, še posebej močno pa nastaja v dimu vdihavanje ali genetske okvare. Večji kot je delež, večje je pomanjkanje kisika za človeški organizem.

Delovanje hemoglobina v človeškem telesu je ključnega pomena. Molekula železa v središču hema, ki jo nosi vsaka globinova podenota, veže molekulo kisika. Ko se venska kri v telesu prečrpa z desne srce do pljuč, se tam kopiči z vdihanim kisikom.

Od takrat naprej se imenuje bogat s kisikom. Čez meje pljučne alveolekisik skozi stene posod difundira v rdeče krvne celice eritrocitovin se kemično veže na železov ion. Kri zaradi vezave dobi značilno svetlo rdečo arterijsko barvo in jo nato skozi telo črpa z leve strani srce preko velikega krvnega obtoka.

V tkivu, ki naj bi oskrbovalo kri s kisikom, kri še posebej počasi teče skozi kapilare, tako da lahko tkivo s pomanjkanjem kisika izvleče molekulo O2 iz kisikom bogate krvi in ​​hemoglobin se pretvori nazaj v prvotno obliko. Učinek "kooperativnosti" povzroči, da štiri globinske enote medsebojno olajšajo nalaganje in razkladanje molekul kisika. Če je ena molekula kisika že vezana, je vezava ostalih treh molekul močno olajšana.

Posledično vsebnost kisika zaenkrat ostaja stabilna, tudi z rahlimi omejitvami obogatitve s kisikom. Tudi omejitve v starosti ostajajo v višini in rahle pljuč disfunkcije sprva nimajo močnega vpliva na nasičenost s kisikom krvi. Tudi če je parcialni tlak kisika v zraku, ki ga vdihavamo, že padel na polovico svoje prvotne vrednosti, nasičenost s kisikom krvi je še vedno več kot 80%. Zelo pomembno je tudi, da ima hemoglobin lastnost vezave kisika v različnih stopnjah, odvisno od pH, delnega tlaka CO2, temperature in 2,3-BPG (2,3-bisfosfoglicerat).

To omogoča, da se čim več veže v pljuča in čim bolj sprosti v preostalem telesnem tkivu, kadar je to potrebno. 2,3-BPG, ki se med višinski treningna primer telesu omogoča tudi zmanjšanje vezivne moči kisika, da se lahko lažje sprošča. Poleg tega ima hemoglobin tudi funkcijo, da do določene mere prenaša CO2 in ga sprošča v pljuča.

V tem procesu je ogljikov dioksid vezan tudi na hemoglobin, ne pa tudi na vezno mesto O2. Pri mnogih boleznih je vrednost hemoglobina pomembna. Zlasti težave s pomanjkanjem, ki jih imenujemo anemije, so pogosta težava.